Сплайсинг белков, или белковый сплайсинг — внутримолекулярный автокаталитический процесс, происходящий в некоторых белках, при котором внутренняя часть белка (под названием интеин^[ru]) выщепляется из белка-предшественника с последующим лигированием оставшихся частей. На месте сплайсинга в белке-предшественнике находится цистеин или серин, то есть аминокислота с нуклеофильной^[ru] боковой группой. Известные в настоящее время реакции сплайсинга не требуют экзогенных кофакторов и источников энергии (например, АТФ или ГТФ). До открытия сплайсинга белков словом «сплайсинг» обозначали сплайсинг пре-мРНК.

История

Сплайсинг белков был открыт двумя группами исследователей (Анраку и Стивенса) в 1990 году. Обе группы открыли белок VMA1 дрожжей Saccharomyces cerevisiae, предшественник вакуолярной H⁺-АТФазы. Аминокислотная последовательность N- и С-концов VMA1 на 70 % соответствует последовательности вакуолярной H⁺-АТФазы других организмов, тогда как центральная последовательность на 30 % совпадает с дрожжевой нуклеазой НО.

См. также

• Сплайсинг (значения)

Ссылки

• Общий популярный обзор
• Старокадомский П.Л. Теория и механизм сплайсинга//Молекулярная биология, Москва, 2007
• Сплайсинг белков
• Предполагаемый механизм сплайсинга белков
• Protein-splicing mechanism