Chefeat.ru

Здоровое питание

Гем С

29-04-2023

(перенаправлено с «Гем С»)
Перейти к: навигация, поиск
Гем С
Общие
Эмпирическая формула C34H36O4N4S2Fe
Физические свойства
Отн. молек. масса 684,651 а. е. м.
Молярная масса 684,651 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS 26598-29-8
Рег. номер PubChem 444125
Безопасность
NFPA 704

Гем С это важный вид гема.

История

Истинная структура гема С была опубликована в середине XX-го века шведским биохимиком К. Г. Паулем.[1] Эта работа подтвердила правильность форулы выведенной ранее великим шведским биохимиком Хуго Теореллем. Окончательно структура гема С была подтверждена в 1975 году в ходе экспериментов с восстановленной формой гема, Fe(II), методом ядерно магнитного резонанса и исследованием его инфракрасного излучения.[2] Впервые структура гема С, включая стереохимическую конфигурацию тиоэфирных связей, была продемонстрирована для белка позвоночного[3], а ныне и для многих других гем С содержащих белков.

Свойства

Гем С отличается от гема В тем, что два боковых винильных радикала заменены двумя ковалентными тиоэфирными связями с ферментом. Эти связи не позволяют ему так легко отсоединится от холопротеина или цитохрома с по сравнению с гемом В, который может отсоединится от гемопротеиновых комплексов даже при мягких условиях. Это делает возможным существование неизмеримо большого числа различных структур цитохромов, выполняющих различные функции, и работающих в основном как переносчики электронов.

Количество молекул гема С, присоединённых к одной молекуле белка достаточно широко варьирует. Для клеток позвоночных животных действует правило: один белок — один гем, но у бактерий обычно бывает 2, 4, 5, 6 или даже 16 гемов С на один холопротеин. Считается, что определённое количество и взаиморасположение гемов, не только связано с функциями белка, но и абсолютно необходимы. Например, белки содержащие несколько гемов С участвуют во множественном переносе электронов, особенно важной является реакция 6-ти электронного восстановления, необходимая для восстановления атмосферного азота до двух молекул аммиака. Для бактериальных гемопротеинов характерно высокое соотношение гемов С к аминокислотам, поэтому внутренняя часть некоторых цитохромов с часто оказываются полностью упакованной большим количеством групп гемов, по сравнению с обычными гемопротеинами. Некоторые из них, обычно из одноклеточных организмов, могут содержать до пяти гемов С.[4] Ещё одним важным ферментом, содержащим гем С, является Коэнзим Q - цитохром c редуктаза.

Тиоэфирные связи, по видимому, многократно увеличивают функциональность холопротеинов. Обычно цитохромы с можно «точно настроить» на большое количество окислительно-восстановительных потенциалов, чем цитохромы b. Возможно именно по этой причине цитохром с практически вездесущ на всех уровнях жизни. Гем С также играет важную роль в апоптозе клеток, когда всего несколько цитоплазматических молекул цитохрома с, содержащих гем С, приводят к программируемой смерти клеток.[5]

В добавок к ковалентным связям, железо в геме С дополнительно координируется двумя аминокислотными цепями по 5-ой и 6-ой координационным связям,, что делает его шестикоординированным. Именно это позволяет железу в цитохроме менять свою валентность, в отличие от железа в гемоглобине, которое в независимости от присоединения или отдачи кислорода остаётся двухвалентным. Например, цитохром с млекопитающих и тунца содержит единственный гем С одновременно скоординированный цепями из гистидина и метионина[6]. Возможно именно из-за двух ковалентных связей, удерживающих гем, железо в геме С иногда лигируется аминогруппой лизина или даже водой.

Источники

  1. 10.3891/acta.chem.scand.04-0239.
  2. Caughey, W.S. et al. (1975). «Heme A of Cytochrome c Oxidase». Journal of Biological Chemistry 250: 7602–7622.
  3. PMID 188826.
  4. Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase
  5. 10.1039/b717196j. PMID 19030605.
  6. 10.1021/ar970084p.

См. также

Гем С.

© 2014–2023 chefeat.ru, Россия, Челябинск, ул. Речная 27, +7 (351) 365-27-13