02-05-2023
Гем А | |
Общие | |
---|---|
Традиционные названия | Железо-цитопорфирин IX, формилпорфирин |
Хим. формула | C₄₉H₅₆O₆N₄Fe |
Рац. формула | C49H56O6N4Fe |
Физические свойства | |
Молярная масса | 852.837 г/моль |
Классификация | |
Рег. номер CAS | |
PubChem | |
SMILES |
|
ChemSpider | |
Безопасность | |
NFPA 704 | |
Приводятся данные для стандартных условий (25 °C, 100 кПа), если не указано иного. |
Гем А это вид гема, представляющий собой координационный комплекс макроциклического лиганда порфирина и атома железа.
Гем А отличается от гема В тем, что его боковая метильная цепь в восьмой позиции окислена до альдегидной группы, а гидроксиметилфарнезильная группа, присоединена к боковой винильной цепи в позиции три. Гем А похож по строению на гем О: оба содержат фарнезеновый радикал в позиции три, но у гема О нет альдегидной группы, вместо неё он сохраняет метильную. Точная структура гема А, основанная на исследовании восстановленного гема с Fe(II) методом ядерно магнитного резонанса и инфракрасного излучения, была опубликована в 1975 году.[1]
Гем А был впервые изолирован великим немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году. Им же было доказано, что он является активным компонентом встроенного в мембрану металлопротиином цитохром c оксидазы.[2]
До последнего времени вопрос о полной химической структуре гема С был не разрешён, до конца оставалось неясным геометрическое положения атома углерода в 3-й позиции кольца I. Недавно было опубликовано исследование, установившее его принадлежность к хиральной S конфигурации.[3]
Как и гем В, гем А обычно связан с аппопротеином через координационные связи между гемом железа и боковыми цепочками аминокислот. Он содержится гемоглобине, миоглобине, а также в важном ферменте дыхательной цепи — цитохром с оксидазе.[4]
Гем А в цитохром оксидазе с(ЦСО), крепится двумя боковыми гистидиновыми цепочками (показаны розовым)[5]
Примером металлопротеина, содержащего гем А, является цитохром с оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем А на двух сайтах, выполняющих различные функции. Железо гема А в цитохроме а шестикоординированно, поскольку связано с шестью другими атомами, а в цитохроме а3 (другое название ЦСО) оно соединено только с пятью атомами, что делает шестую связь доступной для связывания с молекулярным кислородом.[5] К тому же, фермент несёт на себе три иона меди и несколько ионов калия и натрия. Полагают, что оба гема А в ЦСО с лёгкостью обмениваются электронами между собой, а также ионами меди и близко расположенным цитохромом с.
Согласно современным представлением две формильные группы и изопреноидная боковая цепь играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода цитохром с оксидазой. ЦСО, по видимому, ответственна за сохранение этой энергии и перекачку протонов во внутримитохондриальное пространство.[6]
Коферменты | |
---|---|
Коферменты |
витамины: NAD, NADP (B3) · Кофермент A · Тетрагидрофолат (B9), Дигидрофолат, Метилентетрагидрофолат · Аскорбиновая кислота (C) · Витамин К · Кофермент F420 |
Органические простетические группы |
витамины: Тиаминпирофосфат (B1) · FMN, FAD (B2) · Пиридоксальфосфат (B6) · Биотин (H, B7) · Метилкобаламин, Кобамамид) |
Металлы — простетические группы |
Ca2+ · Cu2+ · Fe2+, Fe3+ · Mg2+ · Mn2+ · Mo · Ni2+ · Se · Zn2+ |
|
Гем a.